Органическая химия

Содержание

Тема 5.3 АМИНОКИСЛОТЫ


Аминокислоты — органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы –СООН и аминогруппы -NH2.


Это замещенные карбоновые кислоты, в молекулах которых один или несколько атомов водорода углеводородного радикала заменены аминогруппами.

Простейший представитель — аминоуксусная кислота H2N-CH2-COOH (глицин)



Классификация аминокислот


  1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.



  1. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные) и ароматические аминокислоты.

Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду. Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:



Изомерия аминокислот


1. Изомерия углеродного скелета



2. Изомерия положения функциональных групп



3. Оптическая изомерия

Все α-аминокислоты (кроме глицина H2N-CH2-COOH) содержат асимметрический атом углерода (α-атом) и могут существовать в виде оптических изомеров (зеркальных антиподов).



Оптическая изомерия природных α-аминокислот играет важную роль в процессах биосинтеза белка.


Получение аминокислот


1. Замещение галогена на аминогруппу в соответствующих галогензамещенных кислотах:



2. Присоединение аммиака к α, β-непредельным кислотам с образованием β-аминокислот:



3. Гидролизом пептидов и белков образуются α-аминокислоты:



4. Восстановление нитрозамещенных карбоновых кислот (применяется обычно для получения ароматических аминокислот):



5. Биотехнологический способ получения чистых α-аминокислот в виде индивидуальных оптических изомеров. Этот способ основан на способности специальных микроорганизмов вырабатывать в питательной среде определенную аминокислоту.


Свойства аминокислот


Физические свойства аминокислот

Это твердые кристаллические вещества с высокой температурой плавления. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:



Аминокислоты с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой имеют нейтральную реакцию.

С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.



Химические свойства аминокислот

Аминокислоты - амфотерные соединения: проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы. Они образуют соли как с кислотами (по группе NH2), так и со щелочами (по группе СООН):



Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:



Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

а) соли



б) сложные эфиры



Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):



Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот приводит к образованию пептидов. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.



Межмолекулярная реакция с участием трех α-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д. Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь –CO–NH - пептидной связью.



Важнейшие природные полимеры – белки (протеины) – относятся к полипептидам, т.е. представляют собой продукт поликонденсации α-аминокислот:



В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 α-аминокислот.